Wytłaczanie jedzenia

Wpływ wytłaczania na wartość odżywczą żywności

Do syntezy niezwykle złożonych cząsteczek chemicznych, a mianowicie białek, a mianowicie białek. Spośród 22 aminokwasów, które tworzą główne składniki białek, izoleucyny, leucyny, lizyny, metioniny, fenyloalaniny, treoniny, tryptofanu i waliny, są uważane za niezbędne aminokwasy. Ilość, strawność i dostępność niezbędnych aminokwasów wpływają na gęstość żywieniową białka. Najlepszym wskaźnikiem jakości białka jest uważa się za strawność. Strawność białka jest wyższa w nieostrudowanych materiałach niż w materiałach wytłaczanych z powodu denaturacji białek i inaktywacji czynników przeciwutralizujących, które utrudniają trawienie. Wytłaczanie (prędkość śruby 300 obr.\/min, szybkość zasilacza 27 kg\/h, rozmiar matrycy 5\/32 cala, temperatura wylotowa 93-97 celsjusza) powoduje całkowitą utratę aktywności inhibitora trypsyny w wytłaczanych mieszaninach złamanych ryżu i otrębów pszenicy z branem do 20%. Jednak stwierdzono jednak, że ogrzewanie całości połkniętych nasion w wysokości 100 stopni Celsjusza całkowicie eliminuje aktywność lektyny, jak w przypadku fasoli nerkowej. Wykazano, że aktywność lektyny mąki fasoli jest znacznie zmniejszona lub wyeliminowana przez wytłaczanie.

Wykazano, że wytłaczanie jest bardzo skuteczne w zmniejszaniu lub eliminowaniu aktywności lektyny w mąkach sojowych. Naukowcy odkryli, że białka sojowe wykazywały agregację molekularną i chemiczne zachowanie sieciowanie zarówno przy niskim, jak i wysokim poziomie wilgoci podczas wytłaczania.
Wyniki wykazały, że interakcje hydrofobowe, wiązania wodorowe, wiązania disiarczkowe i ich interakcje razem utrzymywały strukturę wytłaczania białka, niezależnie od ich pozycji w zawartości wytłaczarki i wilgoci, a także że wiązania nie-stalenne również przyczyniły się do wiązań kowalencyjnych podczas przetwarzania, prowadząc do tej zmiany. Hamowanie aktywności antyitrypsyny w wytłaczanych przekąskach poprawiło enzymatyczną hydrolizę białek podczas ogrzewania wytłaczania. Pepsyna ma wyższe powinowactwo do białek niż trypsyny, co dodatkowo potwierdza możliwość jej działań antytrypsynowych.
Poprawa hydrolizy pepsyny może wynikać z denaturacji białek podczas gotowania wytłaczania, co czyni je bardziej podatnymi na aktywność pepsyny. Sugeruje to, że wytłaczanie znacznie poprawia wartość odżywczą białek.